Amin turşularının karboksil qrupunun CO 2 şəklində xaric edilməsi prosesi adlanır dekarboksilləşmə. Heyvan toxumalarında dekarboksilləşməyə məruz qalan amin turşularının və onların törəmələrinin məhdud diapazonuna baxmayaraq, yaranan reaksiya məhsulları biogen aminlər– insan və heyvanların bir çox fizioloji funksiyalarına güclü farmakoloji təsir göstərir. Heyvan toxumalarında aşağıdakı amin turşularının və onların törəmələrinin dekarboksilləşməsi müəyyən edilmişdir: tirozin, triptofan, 5-hidroksitriptofan, valin, serin, histidin, qlutamik və γ-oksiglutamik turşular, 3,4-dioksifenilalanin, siargin, ornitin, S-adenosilmetionin və α-aminomalon turşusu. Bundan əlavə, mikroorqanizmlərdə və bitkilərdə bir sıra digər amin turşularının dekarboksilləşməsi aşkar edilmişdir.

Canlı orqanizmlərdə 4 növ amin turşusu dekarboksilləşməsi aşkar edilmişdir:

1. α-karbon atomuna bitişik karboksil qrupunun amin turşularından ayrıldığı heyvan toxumaları üçün xarakterik olan α-dekarboksilləşmə. Reaksiya məhsulları CO 2 və biogen aminlərdir:

2. ω-Dekarboksilləşmə, mikroorqanizmlər üçün xarakterikdir. Məsələn, α-alanin aspartik turşudan bu şəkildə əmələ gəlir:

Bu reaksiya bir aldehid və orijinal keto turşusuna uyğun gələn yeni bir amin turşusu istehsal edir.

Heyvan toxumalarında bu reaksiya qlisin və suksinil-KoA-dan δ-amino-levulin turşusunun sintezi zamanı və sfinqolipidlərin sintezi zamanı, həmçinin biotinin sintezi zamanı bitkilərdə baş verir.

Dekarboksilləşmə reaksiyaları, aralıq amin turşusu mübadiləsinin digər proseslərindən fərqli olaraq, geri dönməzdir. Onlar spesifik fermentlər - amin turşusu dekarboksilazaları tərəfindən katalizlənir, həm zülal komponentinə, həm də koenzimin təbiətinə görə α-ketoturşu dekarboksilazalarından fərqlənir. Amin turşusu dekarboksilazaları təsirin spesifikliyini təmin edən zülal hissəsindən və transaminazalarda olduğu kimi piridoksal fosfat (PP) ilə təmsil olunan protez qrupdan ibarətdir.

Amin turşularının dekarboksilləşmə reaksiyasının mexanizmi, piridoksal katalizinin ümumi nəzəriyyəsinə uyğun olaraq, transaminasiya reaksiyalarında olduğu kimi, PF-nin Şiff bazası və bir amin turşusu ilə təmsil olunan bir PF-substrat kompleksinin meydana gəlməsinə qədər azaldılır:

Karboksil qrupu ilə reaksiyalar:

Canlı orqanizmlərdə bu reaksiya fermentlərin - dekarboksilazaların təsiri altında baş verir:

Deaminasiya:

Amin turşularının hidrolitik deaminasiyası mümkündür:

Reduktiv dezaminasiya bəzi orqanizmlər üçün xarakterikdir:

dələlər. Əsas səhifə. Amin ardıcıllığının bioloji əhəmiyyəti. Zülalların əsas səhifəsinin dekodlanması. Zülalların arxitekturasında və məkan təşkilində struktur səviyyələri. Zülalların fəza quruluşuna görə təsnifatı.

dələlər- bu yüksək molekulyar çəkidir. molekulları 20 alfa-am turşusu ilə təmsil olunan birləşmələr (polipeptidlər), birləşdirən peptid bağları - CO - NH

Essence: Sadə dələlər- yalnız amin turşularından ibarətdir. Məsələn, böyümək. zülallar - prolaminlər, qan zülalları. plazma - albulinlər və globulinlər. Çətin dələlər- Sankt-Peterburq adına amin turşularına əlavə olaraq. komp. digər üzvi birləşmələr (nuklein turşuları, lipidlər, karbohidratlar), fosfor birləşmələri, metallar. Onlar. kompleks nukleoproteinləri, qlikoproteinləri və s.

Ən sadə. amin turşusu – qlisin NH 2 – CH 2 – COOH.

Amma fərqli. am turşularının tərkibində müxtəlif radikallar ola bilər CH 3 – CHNH 2 – COOH-H – O - - CH 2 – CHNH 2 – COOH

Protein quruluşu. Xətti zülalların əmələ gəlməsi amin turşularının bir-biri ilə birləşməsi nəticəsində baş verir. Karboks. bir amin turşusunun qrupu digərinin amin qrupuna yaxınlaşır və bir mol su xaric edildikdə, amin turşusu qalıqları arasında güclü bir əlaqə yaranır. əlaqə, çağırılır peptid.

İlkin quruluş dedikdə, polipeptid zəncirində amin turşusu qalıqlarının düzülüşü, ardıcıllığı nəzərdə tutulur. Bu günə qədər zaman keçdikcə on minlərlə müxtəlif zülalın ilkin strukturu (insulin (51 amin turşusu qalığı), insan mioqlobini (153 amin turşusu qalığı), insan hemoglobini, insanın ürək əzələsindən sitoxrom C (104), insan südü lizozimi deşifrə edilmişdir. (130), iribuynuzlu ximotripsinogen (245) və bir çox digər zülallar, o cümlədən fermentlər və toksinlər. Əgər zülalda bir neçə polipeptid zənciri varsa, dissulf bağlar və kovalent olmayan qarşılıqlı təsirlər vasitəsilə bir zülal molekulunda birləşirsə və ya bir polipeptid zəncirində daxili disulfid bağları, ilkin quruluşu təyin etmək vəzifəsi bir qədər mürəkkəbdir, çünki bu zəncirlərin və bağların ilkin ayrılması lazımdır.

1. İlkin Protein quruluşu unikaldır və genetik olaraq müəyyən edilir. Hər bir fərdi homojen zülal unikal son amin turşusu ilə xarakterizə olunur: amin turşularının dəyişdirilməsi sürətinin tezliyi. təkcə struktur dəyişikliklərinə deyil, həm də fiziki-kimyəvi dəyişikliklərə. St və bioloji funksiyaları.

2. İlkin strukturun dayanıqlığı əsasən təmin edilir. peptid bağları; az sayda disulfin mümkün iştirakı. əlaqələri.

3. Polipeptid zəncirində amin turşularının müxtəlif kombinasiyalarına rast gəlmək olar; təkrarlanan ardıcıllıqlar polipeptidlərdə nisbətən nadirdir.

4. Bəzi fermentlərdə, katalitik müqəddəslərə yaxın bölgələrdə, tərkibində sabit bölgələr və dəyişən amin turşuları ardıcıllığı olan eyni peptid strukturları var, xüsusən. onların aktiv mərkəzlərinin bölgələrində. Bu struktur oxşarlıq prinsipi ən çox bir sıra proteolitik fermentlər üçün xarakterikdir: tripsin, kimotripsin və s.

5. Polipeptid zəncirinin ilkin strukturunda təyinedicilər ikincili, üçüncüdür. və dördüncü zülal molekulunun ümumi məkan konformasiyasını təyin edən səhifələri.

Zülallar hüceyrənin kimyəvi fəaliyyətinin maddi əsasını təşkil edir. Təbiətdəki zülalların funksiyaları universaldır. ad zülallar, rus ədəbiyyatında ən çox qəbul edilən termin terminə uyğun gəlir zülallar(yunan dilindən zülallar- birinci). Bu günə qədər zülalların quruluşu və funksiyaları arasında əlaqənin qurulmasında, onların orqanizmin həyatının ən mühüm proseslərində iştirak mexanizminin müəyyən edilməsində, bir çox xəstəliklərin patogenezinin molekulyar əsaslarının başa düşülməsində böyük nailiyyətlər əldə edilmişdir.

Molekulyar çəkisindən asılı olaraq peptidlər və zülallar fərqləndirilir. Peptidlərin molekulyar çəkisi zülallardan daha aşağıdır. Peptidlər daha çox tənzimləyici funksiyaya malikdirlər (hormonlar, ferment inhibitorları və aktivatorlar, membranlar vasitəsilə ion daşıyıcıları, antibiotiklər, toksinlər və s.).

12.1. α -Amin turşuları

12.1.1. Təsnifat

Peptidlər və zülallar α-amin turşusu qalıqlarından qurulur. Təbii amin turşularının ümumi sayı 100-dən çoxdur, lakin onlardan bəziləri yalnız müəyyən orqanizmlər cəmiyyətində olur; 20 ən vacib α-amin turşusu daim bütün zülallarda olur (Sxem 12.1).

α-amin turşuları molekullarında eyni karbon atomunda həm amin qrupu, həm də karboksil qrupu olan heterofunksional birləşmələrdir.

Sxem 12.1.Ən vacib α-amin turşuları*

* İxtisarlar yalnız peptid və zülal molekullarında amin turşusu qalıqlarını yazmaq üçün istifadə olunur. ** Əsas amin turşuları.

α-amin turşularının adları əvəzedici nomenklaturadan istifadə etməklə qurula bilər, lakin onların mənasız adları daha çox istifadə olunur.

α-amin turşularının mənasız adları adətən izolyasiya mənbələri ilə əlaqələndirilir. Serin ipək fibroinin bir hissəsidir (lat. seriya- ipək); Tirozin ilk dəfə pendirdən (yunan dilindən. tiros- Pendir); glutamin - taxıl glutenindən (alman dilindən. Qlüten- yapışqan); aspartik turşu - qulançar cücərtilərindən (lat. qulançar- qulançar).

Orqanizmdə çoxlu α-amin turşuları sintez olunur. Zülal sintezi üçün lazım olan bəzi amin turşuları bədəndə istehsal olunmur və xaricdən gəlməlidir. Bu amin turşuları adlanır əvəzolunmaz(diaqram 12.1-ə baxın).

Əsas α-amin turşularına aşağıdakılar daxildir:

valin izolösin metionin triptofan

lösin lizin treonin fenilalanin

α-aminturşuları qruplara bölünməsi üçün əsas olan xarakteristikaya görə bir neçə şəkildə təsnif edilir.

Təsnifat xüsusiyyətlərindən biri də radikal R-in kimyəvi təbiətidir. Bu xüsusiyyətə əsasən amin turşuları alifatik, aromatik və heterosikliklərə bölünür (bax diaqram 12.1).

Alifatikα -amin turşuları. Bu ən böyük qrupdur. Onun daxilində amin turşuları əlavə təsnifat xüsusiyyətlərindən istifadə etməklə bölünür.

Molekuldakı karboksil qruplarının və amin qruplarının sayından asılı olaraq aşağıdakılar fərqlənir:

Neytral amin turşuları - hər biri bir NH qrupu 2 və COOH;

Əsas amin turşuları - iki NH qrupu 2 və bir qrup

COOH;

Turşu amin turşuları - bir NH 2 qrupu və iki COOH qrupu.

Qeyd etmək olar ki, alifatik neytral amin turşuları qrupunda zəncirdəki karbon atomlarının sayı altıdan çox deyil. Eyni zamanda, zəncirdə dörd karbon atomu olan amin turşuları yoxdur və beş və altı karbon atomlu amin turşuları yalnız budaqlanmış bir quruluşa malikdir (valin, lösin, izolösin).

Alifatik radikal "əlavə" funksional qrupları ehtiva edə bilər:

hidroksil - serin, treonin;

Karboksilik - aspartik və glutamik turşular;

tiol - sistein;

Amid - asparagin, glutamin.

Aromatikα -amin turşuları. Bu qrupa elə qurulmuş fenilalanin və tirozin daxildir ki, onlardakı benzol halqaları ümumi α-amin turşusu fraqmentindən metilen qrupu -CH ilə ayrılsın. 2-.

Heterosiklik α -amin turşuları. Bu qrupa aid olan histidin və triptofanda heterosikllər - müvafiq olaraq imidazol və indol var. Bu heterosikllərin strukturu və xassələri aşağıda müzakirə olunur (bax: 13.3.1; 13.3.2). Heterosiklik amin turşularının qurulmasının ümumi prinsipi aromatik olanlarla eynidir.

Heterosiklik və aromatik α-amin turşuları alaninin β-əvəz edilmiş törəmələri hesab edilə bilər.

Amin turşusu da gerosikliyə aiddir prolin, ikincili amin qrupunun pirrolidinə daxil olduğu

α-aminturşuların kimyasında zülalların strukturunun formalaşmasında və onların bioloji funksiyalarının yerinə yetirilməsində mühüm rol oynayan “yan” R radikallarının quruluşuna və xassələrinə çox diqqət yetirilir. “Yan” radikalların polaritesi, radikallarda funksional qrupların olması və bu funksional qrupların ionlaşma qabiliyyəti kimi xüsusiyyətlər böyük əhəmiyyət kəsb edir.

Yan radikaldan asılı olaraq, amin turşuları ilə qeyri-qütblü(hidrofobik) radikallar və amin turşuları c qütb(hidrofil) radikallar.

Birinci qrupa alifatik yan radikalları olan amin turşuları - alanin, valin, leysin, izolösin, metionin və aromatik yan radikallar - fenilalanin, triptofan daxildir.

İkinci qrupa radikallarında ionlaşma qabiliyyətinə malik (ionogen) və ya bədən şəraitində ion vəziyyətinə (qeyri-ionik) çevrilə bilməyən qütb funksional qrupları olan amin turşuları daxildir. Məsələn, tirozində hidroksil qrupu iondur (fenol təbiətli), serində qeyri-ionikdir (təbiətdə spirt).

Müəyyən şəraitdə radikallarda ion qrupları olan qütb amin turşuları ion (anion və ya katyonik) vəziyyətdə ola bilər.

12.1.2. Stereoizomerizm

α-amin turşularının qurulmasının əsas növü, yəni eyni karbon atomunun iki müxtəlif funksional qrupla, radikal və hidrogen atomu ilə əlaqəsi, özlüyündə α-karbon atomunun şirallığını əvvəlcədən müəyyən edir. İstisna ən sadə amin turşusu qlisin H-dir 2 NCH 2 Xirallıq mərkəzi olmayan COOH.

α-amin turşularının konfiqurasiyası konfiqurasiya standartı - qliseraldehid ilə müəyyən edilir. Solda (l-gliseraldehiddə OH qrupuna bənzər) standart Fişer proyeksiya düsturunda amin qrupunun yeri l-konfiqurasiyaya, sağda isə şiral karbon atomunun d-konfiqurasiyasına uyğundur. By R, S-sistemində l-seriyasının bütün α-amin turşularında α-karbon atomu S-konfiqurasiyasına, d-seriyasında isə R-konfiqurasiyasına malikdir (istisna sisteindir, bax 7.1.2). .

Əksər α-amin turşuları hər molekulda bir asimmetrik karbon atomundan ibarətdir və iki optik aktiv enantiomer və bir optik cəhətdən qeyri-aktiv rasemat şəklində mövcuddur. Demək olar ki, bütün təbii α-amin turşuları l seriyasına aiddir.

İzolösin, treonin və 4-hidroksiprolin amin turşuları molekulda iki şirallik mərkəzini ehtiva edir.

Belə amin turşuları iki cüt enantiomeri təmsil edən dörd stereoizomer kimi mövcud ola bilər, onların hər biri rasemat təşkil edir. Heyvan zülallarını yaratmaq üçün enantiomerlərdən yalnız biri istifadə olunur.

İzolösinin stereoizomerizmi treoninin əvvəllər müzakirə olunmuş stereoizomerizminə bənzəyir (bax 7.1.3). Dörd stereoizomerdən zülallar həm C-α, həm də C-β asimmetrik karbon atomlarının S konfiqurasiyasına malik l-izolösin ehtiva edir. Lösinlə əlaqədar diastereomer olan başqa bir cüt enantiomerin adları prefiksdən istifadə edir. Salam-.

Rasematların parçalanması. l-seriyasının α-amin turşularının mənbəyi bu məqsədlə hidrolitik parçalanmaya məruz qalan zülallardır. Fərdi enantiomerlərə böyük ehtiyac olduğundan (zülalların, dərman maddələrinin və s. sintezi üçün) kimyəvi sintetik rasemik amin turşularının parçalanması üsulları. Üstünlük verilir enzimatik fermentlərdən istifadə edərək həzm üsulu. Hal-hazırda rasemik qarışıqları ayırmaq üçün xiral sorbentlər üzərində xromatoqrafiyadan istifadə olunur.

12.1.3. Turşu əsas xüsusiyyətləri

Amin turşularının amfoterliyi turşu (COOH) və əsas (NH 2) onların molekullarında funksional qruplar. Amin turşuları həm qələvilər, həm də turşularla duzlar əmələ gətirir.

Kristal vəziyyətdə, α-amin turşuları dipolyar ionları H3N+ - CHR-COO- şəklində mövcuddur (ümumiyyətlə istifadə olunan notation).

Amin turşusunun qeyri-ionlaşdırılmış formada quruluşu yalnız rahatlıq üçündür).

Sulu məhlulda amin turşuları dipolyar ion, kation və anion formalarının tarazlıq qarışığı şəklində mövcuddur.

Tarazlıq vəziyyəti mühitin pH-dan asılıdır. Bütün amin turşuları üçün güclü asidik (pH 1-2) və anion formaları güclü qələvi (pH > 11) mühitlərdə kation formaları üstünlük təşkil edir.

İon quruluşu amin turşularının bir sıra spesifik xassələrini müəyyən edir: yüksək ərimə nöqtəsi (200?C-dən yuxarı), suda həllolma qabiliyyəti və qeyri-qütblü üzvi həlledicilərdə həll olunmaması. Əksər amin turşularının suda yaxşı həll olunma qabiliyyəti onların bioloji fəaliyyətini təmin edən mühüm amildir, amin turşularının sorulması, orqanizmdə daşınması və s.

Bronsted nəzəriyyəsi baxımından tam protonlanmış amin turşusu (kationik forma) iki əsaslı turşudur,

Bir proton verməklə, belə bir iki əsaslı turşu zəif monobazik turşuya - bir NH turşu qrupu ilə dipolyar iona çevrilir. 3 + . Dipolyar ionun deprotonasiyası amin turşusunun anion formasının - Bronsted əsası olan karboksilat ionunun istehsalına gətirib çıxarır. Dəyərləri xarakterizə edir

Amin turşularının karboksil qrupunun əsas turşu xassələri adətən 1-dən 3-ə qədərdir; dəyərlər pK a2 ammonium qrupunun turşuluğunu xarakterizə edən - 9-dan 10-a qədər (Cədvəl 12.1).

Cədvəl 12.1.Ən vacib α-amin turşularının turşu-əsas xüsusiyyətləri

Sulu məhlulda müəyyən pH dəyərlərində tarazlıq vəziyyəti, yəni amin turşusunun müxtəlif formalarının nisbəti əhəmiyyətli dərəcədə radikalın quruluşundan, əsasən də əlavə rol oynayan ion qruplarının mövcudluğundan asılıdır. turşu və əsas mərkəzlər.

Dipolyar ionların konsentrasiyasının maksimum olduğu və bir amin turşusunun kation və anion formalarının minimum konsentrasiyalarının bərabər olduğu pH dəyəri deyilir.izoelektrik nöqtə (p/).

Neytralα -amin turşuları. Bu amin turşuları vacibdirpINH 2 qrupunun -/- təsirinin təsiri altında karboksil qrupunu ionlaşdırmaq qabiliyyətinin daha çox olması səbəbindən 7-dən bir qədər aşağı (5,5-6,3). Məsələn, alaninin pH 6.0-da izoelektrik nöqtəsi var.

Turşα -amin turşuları. Bu amin turşuları radikalda əlavə karboksil qrupuna malikdir və güclü asidik mühitdə tam protonlanmış formada olur. Turşu amin turşuları üç əsaslı (Brøndsted-ə görə) üç məna daşıyır.pK a,aspartik turşu nümunəsində göründüyü kimi (p/ 3.0).

Turşu amin turşuları (aspartik və qlutamik) üçün izoelektrik nöqtə 7-dən çox aşağı pH-dadır (Cədvəl 12.1-ə baxın). Bədəndə fizioloji pH dəyərlərində (məsələn, qan pH 7.3-7.5) bu turşular anion formada olur, çünki hər iki karboksil qrupu ionlaşır.

Əsasα -amin turşuları.Əsas amin turşuları vəziyyətində, izoelektrik nöqtələr 7-dən yuxarı pH bölgəsində yerləşir. Güclü asidik mühitdə bu birləşmələr də tribazik turşulardır, ionlaşma mərhələləri lizin nümunəsi ilə təsvir edilmişdir (s/ 9.8) .

Bədəndə əsas amin turşuları kationlar şəklində olur, yəni hər iki amin qrupu protonlanır.

Ümumiyyətlə, α-amin turşusu yoxdur in vivoonun izoelektrik nöqtəsində deyil və suda ən aşağı həll olma qabiliyyətinə uyğun vəziyyətə düşmür. Bədəndəki bütün amin turşuları ion şəklindədir.

12.1.4. Analitik əhəmiyyətli reaksiyalar α -amin turşuları

α-amin turşuları heterofunksional birləşmələr kimi həm karboksil, həm də amin qrupları üçün xarakterik olan reaksiyalara girirlər. Amin turşularının bəzi kimyəvi xassələri radikaldakı funksional qruplarla bağlıdır. Bu bölmədə amin turşularının identifikasiyası və təhlili üçün praktiki əhəmiyyət kəsb edən reaksiyalar müzakirə olunur.

Esterləşmə.Amin turşuları bir turşu katalizatorunun (məsələn, hidrogen xlorid qazı) iştirakı ilə spirtlərlə reaksiyaya girdikdə, efirlər yaxşı səmərə ilə hidroxloridlər şəklində alınır. Sərbəst efirləri təcrid etmək üçün reaksiya qarışığı ammonyak qazı ilə işlənir.

Amin turşusu efirləri dipolyar quruluşa malik deyillər, ona görə də ana turşulardan fərqli olaraq onlar üzvi həlledicilərdə həll olunur və uçucu olurlar. Beləliklə, qlisin yüksək ərimə temperaturuna (292°C) malik kristal maddə, onun metil efiri isə 130°C qaynama temperaturu olan mayedir. Amin turşusu efirlərinin təhlili qaz-maye xromatoqrafiyasından istifadə etməklə həyata keçirilə bilər.

Formaldehidlə reaksiya. Praktiki əhəmiyyət kəsb edən üsulla amin turşularının kəmiyyət təyininin əsasını təşkil edən formaldehidlə reaksiyadır. formol titrləmə(Sørensen üsulu).

Amin turşularının amfoter təbiəti analitik məqsədlər üçün qələvi ilə birbaşa titrləşdirməyə imkan vermir. Amin turşularının formaldehidlə qarşılıqlı təsiri nəticəsində nisbətən sabit amin spirtləri (bax 5.3) - N-hidroksimetil törəmələri əmələ gəlir, onların sərbəst karboksil qrupu sonra qələvi ilə titrlənir.

Keyfiyyət reaksiyaları. Amin turşularının və zülalların kimyasının bir xüsusiyyəti, əvvəllər kimyəvi analizin əsasını təşkil edən çoxsaylı keyfiyyətli (rəngli) reaksiyaların istifadəsidir. Fiziki-kimyəvi metodlardan istifadə etməklə tədqiqatlar aparılarkən, məsələn, xromatoqrafik analizdə α-amin turşularının aşkarlanması üçün bir çox keyfiyyət reaksiyalarından istifadə olunmağa davam edir.

Xelasiya. Ağır metalların kationları ilə bifunksional birləşmələr kimi α-amin turşuları kompleksdaxili duzlar əmələ gətirir, məsələn, mülayim şəraitdə təzə hazırlanmış mis(11) hidroksidlə yaxşı kristallaşan xelatlar alınır.

mavi mis (11) duzları (α-amin turşularının aşkarlanması üçün qeyri-spesifik üsullardan biri).

Ninhidrin reaksiyası. α-amin turşularının ümumi keyfiyyət reaksiyası ninhidrinlə reaksiyadır. Reaksiya məhsulu mavi-bənövşəyi rəngə malikdir, bu, amin turşularının xromatoqrammalarda (kağızda, nazik təbəqədə) vizual aşkarlanması, eləcə də amin turşusu analizatorlarında spektrofotometrik təyin edilməsi üçün istifadə olunur (məhsul işıqlandırma bölgəsində işığı udur. 550-570 nm).

Deaminasiya. Laboratoriya şəraitində bu reaksiya azot turşusunun α-amin turşularına təsiri ilə həyata keçirilir (bax 4.3). Bu zaman müvafiq α-hidroksi turşusu əmələ gəlir və azot qazı ayrılır, onun həcmi reaksiyaya girmiş amin turşusunun miqdarını təyin etmək üçün istifadə olunur (Van-Slayk üsulu).

Ksantoprotein reaksiyası. Bu reaksiya aromatik və heterosiklik amin turşularını - fenilalanin, tirozin, histidin, triptofan aşkar etmək üçün istifadə olunur. Məsələn, konsentratlaşdırılmış azot turşusu tirozinə təsir etdikdə sarı rəngli nitro törəməsi əmələ gəlir. Qələvi mühitdə fenolik hidroksil qrupunun ionlaşması və anionun birləşməyə töhfəsinin artması səbəbindən rəng narıncı olur.

Fərdi amin turşularını aşkar etməyə imkan verən bir sıra özəl reaksiyalar da var.

Triptofan qırmızı-bənövşəyi rəngin görünüşü ilə sulfat turşusunda p-(dimetilamino)benzaldehidlə reaksiya nəticəsində aşkar edilir (Ehrlich reaksiyası). Bu reaksiya protein parçalanma məhsullarında triptofanın kəmiyyət təhlili üçün istifadə olunur.

Sistein tərkibindəki merkapto qrupunun reaktivliyinə əsaslanan bir neçə keyfiyyət reaksiyaları vasitəsilə aşkar edilir. Məsələn, qurğuşun asetat (CH3COO)2Pb olan bir protein məhlulu qələvi mühitdə qızdırıldıqda, zülallarda sisteinin mövcudluğunu göstərən qurğuşun sulfid PbS-nin qara çöküntüsü əmələ gəlir.

12.1.5. Bioloji əhəmiyyətli kimyəvi reaksiyalar

Bədəndə müxtəlif fermentlərin təsiri altında amin turşularının bir sıra mühüm kimyəvi çevrilmələri həyata keçirilir. Belə çevrilmələrə tiol qruplarının transaminasiyası, dekarboksilləşməsi, eliminasiyası, aldolun parçalanması, oksidləşdirici dezaminasiyası və oksidləşməsi daxildir.

Transaminasiya α-oksoturşulardan α-amin turşularının biosintezinin əsas yoludur. Amin qrupunun donoru hüceyrələrdə kifayət qədər miqdarda və ya artıq olan bir amin turşusudur və onun qəbuledicisi α-oksoturşudur. Bu zaman amin turşusu oksoturşuya, oksoturşu isə radikalların müvafiq strukturuna malik amin turşusuna çevrilir. Nəticədə, transaminasiya amin və okso qruplarının dəyişdirilməsinin geri dönən prosesidir. Belə reaksiyaya misal olaraq 2-oksoqlutar turşusundan l-qlutamik turşunun istehsalını göstərmək olar. Donor amin turşusu, məsələn, l-aspartik turşu ola bilər.

α-amin turşuları karboksil qrupuna α-mövqeyində elektron çəkən amin qrupu (daha doğrusu protonlanmış amin qrupu NH) ehtiva edir. 3 +), və buna görə də dekarboksilləşmə qabiliyyətinə malikdir.

aradan qaldırılmasıkarboksil qrupunun β-mövqeyində olan yan radikalda elektron çəkən funksional qrup, məsələn, hidroksil və ya tiol olan amin turşuları üçün xarakterikdir. Onların xaric edilməsi aralıq reaktiv α-enamin turşularına gətirib çıxarır ki, onlar asanlıqla tautomerik iminoturşulara çevrilirlər (keto-enol tautomerizmi ilə analoq). C=N bağında nəmlənmə və sonradan ammonyak molekulunun aradan qaldırılması nəticəsində α-iminoturşuları α-okso turşularına çevrilir.

Bu növ çevrilmə adlanır aradan qaldırılması-nəmləndirici. Buna misal olaraq serindən piruvik turşunun istehsalını göstərmək olar.

Aldol dekoltesi β-mövqeyində hidroksil qrupu olan α-amin turşuları halında baş verir. Məsələn, serin qlisin və formaldehid əmələ gətirmək üçün parçalanır (sonuncu sərbəst formada buraxılmır, lakin dərhal koenzimlə birləşir).

Oksidləşdirici dezaminasiya fermentlərin və NAD+ və ya NADP+ koenziminin iştirakı ilə həyata keçirilə bilər (bax 14.3). α-amin turşuları təkcə transaminasiya yolu ilə deyil, həm də oksidləşdirici deaminasiya yolu ilə α-oksoturşulara çevrilə bilər. Məsələn, α-oksoqlutar turşusu l-qlutamik turşudan əmələ gəlir. Reaksiyanın birinci mərhələsində qlutamik turşu α-iminoqlutar turşusuna qədər dehidrogenləşdirilir (oksidləşir).

turşular. İkinci mərhələdə hidroliz baş verir, nəticədə α-oksoqlutar turşusu və ammonyak əmələ gəlir. Hidroliz mərhələsi fermentin iştirakı olmadan baş verir.

α-okso turşularının reduktiv aminləşməsi reaksiyası əks istiqamətdə baş verir. Həmişə hüceyrələrdə olan α-oksoqlutar turşusu (karbohidrat mübadiləsinin məhsulu kimi) bu şəkildə L-qlutamik turşuya çevrilir.

Tiol qruplarının oksidləşməsi hüceyrədə bir sıra redoks proseslərini təmin edən sistein və sistin qalıqlarının qarşılıqlı çevrilməsinin əsasını təşkil edir. Sistein, bütün tiollar kimi (bax 4.1.2) disulfid, sistin əmələ gətirmək üçün asanlıqla oksidləşir. Sistindəki disulfid bağı sistein əmələ gətirmək üçün asanlıqla azalır.

Tiol qrupunun asanlıqla oksidləşmə qabiliyyətinə görə, sistein bədən yüksək oksidləşmə qabiliyyətinə malik maddələrə məruz qaldıqda qoruyucu funksiyanı yerinə yetirir. Bundan əlavə, radiasiya əleyhinə təsir göstərən ilk dərman idi. Sistein əczaçılıq praktikasında dərmanlar üçün stabilizator kimi istifadə olunur.

Sisteinin sistinə çevrilməsi disulfid bağlarının əmələ gəlməsi ilə nəticələnir, məsələn, azalmış glutation

(bax 12.2.3).

12.2. Peptidlərin və zülalların ilkin quruluşu

Şərti olaraq, peptidlərin bir molekulda 100-ə qədər amin turşusu qalığı (bu, 10 minə qədər molekulyar çəkiyə uyğundur) və zülallarda 100-dən çox amin turşusu qalığı (molekulyar çəkisi 10 mindən bir neçə milyona qədər) olduğuna inanılır. .

Öz növbəsində, peptidlər qrupunda fərqləndirmək adətdir oliqopeptidlər Zəncirdə 10-dan çox olmayan amin turşusu qalıqları olan (aşağı molekulyar çəkili peptidlər) və polipeptidlər, zəncirinə 100-ə qədər amin turşusu qalıqları daxildir. Amin turşusu qalıqlarının sayı 100-ə yaxınlaşan və ya bir qədər çox olan makromolekullar polipeptidlər və zülallar arasında fərq qoymur; bu terminlər tez-tez sinonim kimi istifadə olunur.

Peptid və zülal molekulu rəsmi olaraq monomer vahidləri arasında peptid (amid) bağının əmələ gəlməsi ilə baş verən α-amin turşularının polikondensasiya məhsulu kimi təqdim oluna bilər (Sxem 12.2).

Poliamid zəncirinin dizaynı bütün peptidlər və zülallar üçün eynidir. Bu zəncir şaxələnməmiş quruluşa malikdir və dəyişən peptid (amid) qruplarından -CO-NH- və fraqmentlərdən -CH(R)- ibarətdir.

Sərbəst NH qrupu olan bir amin turşusu olan zəncirin bir ucu 2, N-terminus adlanır, digəri C-terminus adlanır,

Sxem 12.2.Peptid zəncirinin qurulması prinsipi

tərkibində sərbəst COOH qrupu olan bir amin turşusu var. Peptid və protein zəncirləri N-terminalından yazılır.

12.2.1. Peptid qrupunun quruluşu

Peptid (amid) qrupunda -CO-NH- karbon atomu sp2 hibridləşmə vəziyyətindədir. Azot atomunun tək elektron cütü C=O qoşa bağının π-elektronları ilə konyuqaya daxil olur. Elektron quruluş nöqteyi-nəzərindən peptid qrupu üç mərkəzli p,π-birləşmiş sistemdir (bax 2.3.1), elektron sıxlığı daha çox elektronmənfi oksigen atomuna doğru sürüşür. Birləşdirilmiş sistemi meydana gətirən C, O və N atomları eyni müstəvidə yerləşir. Amid qrupunda elektron sıxlığının paylanması sərhəd strukturları (I) və (II) və ya NH və C=O qruplarının müvafiq olaraq +M- və -M-təsirləri nəticəsində elektron sıxlığının yerdəyişməsi ilə təmsil oluna bilər. (III).

Konjuqasiya nəticəsində bağ uzunluqlarının müəyyən uyğunlaşması baş verir. C=O qoşa bağı adi 0,121 nm uzunluğu ilə müqayisədə 0,124 nm-ə qədər uzadılır və C-N bağı daha qısa olur - adi halda 0,147 nm ilə müqayisədə 0,132 nm (Şəkil 12.1). Peptid qrupundakı planar konjugasiya sistemi C-N bağı ətrafında fırlanmada çətinlik yaradır (fırlanma maneəsi 63-84 kJ/mol-dur). Beləliklə, elektron strukturu kifayət qədər sərt təyin edir düz peptid qrupunun quruluşu.

Şəkildən göründüyü kimi. 12.1, amin turşusu qalıqlarının α-karbon atomları peptid qrupunun müstəvisində C-N bağının əks tərəflərində, yəni daha əlverişli trans mövqedə yerləşir: bu halda amin turşusu qalıqlarının R yan radikalları olacaq. kosmosda bir-birindən ən uzaq.

Polipeptid zənciri təəccüblü dərəcədə vahid bir quruluşa malikdir və bucaq altında yerləşən bir-birinin bir sırası kimi təmsil oluna bilər.

düyü. 12.1.Amin turşusu qalıqlarının peptid qrupunun -CO-NH- və α-karbon atomlarının planar düzülüşü

Cα-N və Ca-Csp bağları ilə α-karbon atomları vasitəsilə bir-birinə bağlanan peptid qruplarının bir-birinə müstəviləri 2 (Şəkil 12.2). Bu tək bağlar ətrafında fırlanma amin turşusu qalıqlarının yan radikallarının məkanda yerləşdirilməsinin çətinliyi səbəbindən çox məhduddur. Beləliklə, peptid qrupunun elektron və məkan quruluşu bütövlükdə polipeptid zəncirinin strukturunu böyük ölçüdə müəyyən edir.

düyü. 12.2.Polipeptid zəncirində peptid qruplarının müstəvilərinin nisbi mövqeyi

12.2.2. Tərkibi və amin turşusu ardıcıllığı

Vahid şəkildə qurulmuş poliamid zənciri ilə peptidlərin və zülalların spesifikliyi ən vacib iki xüsusiyyət - amin turşusu tərkibi və amin turşusu ardıcıllığı ilə müəyyən edilir.

Peptidlərin və zülalların amin turşularının tərkibi onların α-amin turşularının təbiəti və kəmiyyət nisbətidir.

Amin turşularının tərkibi peptid və zülal hidrolizatlarının təhlili, əsasən xromatoqrafik üsullarla müəyyən edilir. Hazırda belə analiz amin turşusu analizatorlarından istifadə etməklə aparılır.

Amid bağları həm turşu, həm də qələvi mühitlərdə hidroliz etməyə qadirdir (bax 8.3.3). Peptidlər və zülallar daha qısa zəncirlər yaratmaq üçün hidrolizə olunur - bu sözdə deyilir qismən hidroliz, və ya amin turşularının qarışığı (ion şəklində) - tam hidroliz. Bir çox amin turşuları qələvi hidroliz şəraitində qeyri-sabit olduğu üçün hidroliz adətən asidik mühitdə aparılır. Qeyd etmək lazımdır ki, asparagin və glutaminin amid qrupları da hidrolizə məruz qalır.

Peptidlərin və zülalların ilkin quruluşu amin turşusu ardıcıllığıdır, yəni α-amin turşusu qalıqlarının növbə sırası.

İlkin quruluş zəncirin hər iki ucundan amin turşularının ardıcıl olaraq çıxarılması və onların müəyyən edilməsi ilə müəyyən edilir.

12.2.3. Peptidlərin quruluşu və nomenklaturası

Peptid adları amin turşusu qalıqlarını N-terminusdan başlayaraq, şəkilçi əlavə etməklə ardıcıl olaraq sıralamaqla qurulur.-il, tam adı saxlanılan sonuncu C-terminal amin turşusu istisna olmaqla. Başqa sözlə, adlar

“öz” COOH qrupu hesabına peptid bağının əmələ gəlməsinə daxil olan amin turşuları peptidin adı ilə bitir. -il: alanil, valil və s. (aspartik və qlutamin turşusu qalıqları üçün müvafiq olaraq “aspartil” və “qlutamil” adları istifadə olunur). Amin turşularının adları və simvolları onların mənsubiyyətini göstərir l -sətir, başqa cür göstərilməyibsə ( d və ya dl).

Bəzən qısaldılmış qeydlərdə H (amin qrupunun bir hissəsi kimi) və OH (karboksil qrupunun bir hissəsi kimi) simvolları terminal amin turşularının funksional qruplarının əvəzsizliyini göstərir. Bu üsul peptidlərin funksional törəmələrini təsvir etmək üçün əlverişlidir; məsələn, C-terminal amin turşusunda yuxarıda göstərilən peptidin amidinə H-Asn-Gly-Phe-NH2 yazılır.

Peptidlər bütün orqanizmlərdə olur. Zülallardan fərqli olaraq, onlar daha heterojen bir amin turşusu tərkibinə malikdirlər, xüsusən də onlara çox vaxt amin turşuları daxildir. d -sıra. Struktur olaraq onlar da daha müxtəlifdir: onların tərkibində siklik fraqmentlər, budaqlanmış zəncirlər və s.

Tripeptidlərin ən çox yayılmış nümayəndələrindən biri glutatyon- bütün heyvanların, bitkilərin və bakteriyaların bədənində olur.

Glutatyonun tərkibindəki sistein, glutatyonun həm azalmış, həm də oksidləşmiş formada mövcud olmasına imkan verir.

Glutatyon bir sıra redoks proseslərində iştirak edir. Zülal qoruyucusu kimi fəaliyyət göstərir, yəni sərbəst SH tiol qrupları olan zülalları -S-S- disulfid bağlarının əmələ gəlməsi ilə oksidləşmədən qoruyan bir maddədir. Bu, belə bir prosesin arzuolunmaz olduğu zülallara aiddir. Bu hallarda, glutatyon bir oksidləşdirici agent kimi hərəkət edir və beləliklə, proteini "qoruyur". Glutatyonun oksidləşməsi zamanı iki tripeptid fraqmentinin molekullararası çarpaz əlaqəsi disulfid bağı hesabına baş verir. Proses geri çevrilə bilər.

12.3. Polipeptidlərin və zülalların ikincil quruluşu

Yüksək molekulyar ağırlıqlı polipeptidlər və zülallar, ilkin quruluşla yanaşı, həm də daha yüksək səviyyəli təşkili ilə xarakterizə olunurlar. orta, ali Və dördüncü strukturlar.

İkinci dərəcəli quruluş əsas polipeptid zəncirinin məkan oriyentasiyası ilə, üçüncü quruluş isə bütün zülal molekulunun üçölçülü arxitekturası ilə təsvir olunur. Həm ikinci, həm də üçüncü quruluş kosmosda makromolekulyar zəncirin nizamlı düzülüşü ilə əlaqələndirilir. Zülalların üçüncü və dördüncü quruluşu biokimya kursunda müzakirə olunur.

Hesablama ilə göstərildi ki, polipeptid zənciri üçün ən əlverişli konformasiyalardan biri kosmosda sağ əlli spiral şəklində düzülmədir. α-spiral(Şəkil 12.3, a).

α-spiral polipeptid zəncirinin fəza düzülüşü, onun müəyyən bir səthə sarıldığını təsəvvür etməklə təsəvvür edilə bilər.

düyü. 12.3.polipeptid zəncirinin α-spiral konformasiyası

silindr (bax. Şəkil 12.3, b). Orta hesabla, spiralın hər döngəsində 3,6 amin turşusu qalığı var, spiralın hündürlüyü 0,54 nm, diametri isə 0,5 nm-dir. İki qonşu peptid qrupunun təyyarələri 108 ° bucaq altında yerləşir və amin turşularının yan radikalları spiralın xarici tərəfində yerləşir, yəni silindrin səthindən yönəldilir.

Belə bir zəncirvari konformasiyanın təmin edilməsində əsas rolu α-spiralda hər bir birincinin karbonil oksigen atomu ilə hər beşinci amin turşusu qalığının NH qrupunun hidrogen atomu arasında əmələ gələn hidrogen bağları oynayır.

Hidrogen bağları α-heliksin oxuna demək olar ki, paralel yönəldilir. Onlar zənciri bükülmüş vəziyyətdə saxlayırlar.

Tipik olaraq, zülal zəncirləri tamamilə spiral deyil, yalnız qismən olur. Mioqlobin və hemoglobin kimi zülallar miyoqlobin zənciri kimi kifayət qədər uzun α-spiral bölgələri ehtiva edir.

75% spiral şəklindədir. Bir çox digər zülallarda zəncirdə spiralvari bölgələrin nisbəti kiçik ola bilər.

Polipeptidlərin və zülalların ikinci dərəcəli quruluşunun başqa bir növüdür β-struktur, da çağırıb qatlanmış vərəq, və ya qatlanmış təbəqə. Uzatılmış polipeptid zəncirləri bu zəncirlərin peptid qrupları arasında çoxlu hidrogen bağları ilə bağlanmış qatlanmış təbəqələrdə düzülür (Şəkil 12.4). Bir çox zülalda həm α-spiral, həm də β-vərəq strukturları var.

düyü. 12.4.Polipeptid zəncirinin qatlanmış təbəqə şəklində ikincil quruluşu (β-struktur)

Amin turşularını əhatə edən redoks prosesləri.

Bu proseslər bitki və heyvan orqanizmlərində baş verir. Elə birləşmələr var ki, onlar ya hidrogeni buraxa, ya da onu udmaq (birləşdirmək) qabiliyyətinə malikdirlər. Bioloji oksidləşmə zamanı iki hidrogen atomu xaric olur, bioloji reduksiya zamanı isə iki həcmdə hidrogen əlavə olunur. Nümunə olaraq sistein və sistin istifadə edərək buna baxaq.

HS NH 2 OH -2H S NH 2 OH

HS NH 2 OH +2H S NH 2 OH

CH 2 - CH - C = O CH 2 - CH - C = O

sistein sistin

azaldılmış forma oksidləşmiş forma

İki hidrogen atomunu itirən iki sistin molekulu oksidləşmiş forma - sistein əmələ gətirir. Bu proses geri çevrilir; sistinə iki hidrogen atomu əlavə edildikdə, sistein əmələ gəlir - azaldılmış forma. Redoks prosesi üç amin turşusundan ibarət olan tripeptid glutatyon nümunəsində də eyni şəkildə gedir: glutamik, glisin və sistein.

O = C - NH - CH - CH 2 - SH O = C - NH - CH - CH 2 - S - S -CH 2 - CH - NH - C = O

CH 2 C = O -2H CH 2 C = O C = O CH 2

CH 2 NH +2H CH 2 NH NH CH 2

CH - NH 2 CH 2 qlisin CH - NH 2 CH 2 CH 2 CH - NH 2

C=O C=O C=O C=O C=O C=O

OH OH OH OH OH OH

(2 molekul)

tripeptid azaldılmış forma hexapeptide - oksidləşmiş forma

Oksidləşmə zamanı 2 hidrogen atomu parçalanır və iki molekul qlutation birləşir və tripeptid heksapeptidə çevrilir, yəni oksidləşir.

Bütün kimyəvi reaksiyaları iki növə bölmək olar. Bunlardan birincisinə reaksiya verən maddələri təşkil edən atomların oksidləşmə vəziyyəti dəyişmədən baş verən reaksiyalar daxildir, məsələn: = = Gördüyünüz kimi...

Kimyəvi reaksiyaların növləri, sənayedə istifadəsi

Metalların xalq təsərrüfatı üçün əhəmiyyətini çox qiymətləndirmək çətindir və filizlərdən metalların alınması da oksidləşmə-qaytarma reaksiyalarına əsaslanır. Filizlər adətən oksigen və ya kükürd birləşmələrindən ibarətdir...

Fotokimyəvi reaksiyaların kinetikası

İşığın təsiri altında reaksiya verən maddənin molekulları adətən elektron həyəcanlı vəziyyətə keçir...

Kimyəvi reaksiyaların kinetikası

Redoks prosesləri ən çox yayılmış kimyəvi reaksiyalardan biridir və nəzəriyyə və praktikada böyük əhəmiyyət kəsb edir. Oksidləşmə-reduksiya təbiətdəki ən vacib proseslərdən biridir. Nəfəs...

Salınan kimyəvi reaksiyalar

Kimyəvi reaksiyaları təsnif etmək üçün çoxlu meyarlar mövcuddur. Ən vaciblərindən biri elementlərin oksidləşmə dərəcələrindəki dəyişikliklərin əlamətidir. Elementlərin oksidləşmə dərəcələrinin dəyişməsindən və ya qalmasından asılı olaraq...

Duzlar dünyası

Duzlar metal ionlarından və turşu qalığından ibarət olduğundan, onların redoks reaksiyalarını iki qrupa bölmək olar: metal ionu ilə reaksiyalar və turşu qalığı ilə bağlı reaksiyalar...

Redoks reaksiyası

Redoks reaksiyaları, atomların oksidləşmə saylarının dəyişməsi ilə müşayiət olunan kimyəvi reaksiyalar. İlkin olaraq (A.Lavuazye tərəfindən yanmanın oksigen nəzəriyyəsinin kimyaya daxil edildiyi vaxtdan, 18-ci əsrin sonlarından...

Təcrübə 1. Yanan kibritlə ammonium dikromatın (NH4)2Cr2O7 narıncı-qırmızı kristallarının yığınına toxunsanız, əlamətdar bir şey baş verəcək: kiçik bir “vulkan” “püskürəcək”...

Redoks reaksiyaları

Təcrübə 1. Qlükozaya sulfat turşusu ilə turşulaşdırılmış kalium permanqanatın məhlulu əlavə edildikdə...

Redoks reaksiyaları

Canlı təbiətdəki bütün proseslər enerjinin çevrilməsi və onun bir formadan digərinə keçidi ilə müşayiət olunur. Bir gün ərzində bir yetkin insan təxminən 10 milyon J enerji istehlak edir...

Poladda azotun miqdarının təyini

Bu paraqraf ölçmə prosesi zamanı pnevmatik qurğuda baş verən prosesləri təsvir edir. Ölçmə axını. Ondan sonra...

Kimyanın əsasları

1. İşin məqsədi: Redoks reaksiyalarının tənliklərini tərtib etmək, oksidləşdirici maddə və reduksiya agentinin ekvivalent kütlələrini hesablamaq, redoks reaksiyalarının axınının istiqamətini təyin etmək bacarıqlarının formalaşdırılması. 2...

Maye-maye sistemində əsas ekstraksiya göstəricilərinin hesablanması

Ekstraksiya prosesi zamanı maddələrin ayrılması iki qarışmayan maye arasında paylanma fərqinə əsaslanır. Ən sadə halda...

Kalay və onun birləşmələrinin kimyəvi xassələri

Maddələrin redoks qabiliyyətinin ölçüsü onların redoks (elektrod) potensialıdır (o)...

Karenin kimyası

Caran seriyasının monoterpenoidlərinin radikal yenidən qurulması, bir qayda olaraq, fotokimyəvi reaksiyalar zamanı baş verir. Bu cür birləşmələrin fotokimyəvi çevrilmələri 12... baxışda kifayət qədər ətraflı təsvir edilmişdir.

Amin turşuları heterofunksional birləşmələrdir ki, tərkibində mütləq iki funksional qrup vardır: amin qrupu - NH 2 və karboksil qrupu - COOH, karbohidrogen radikalı ilə əlaqələndirilir.Ən sadə amin turşularının ümumi formulu aşağıdakı kimi yazıla bilər:

Amin turşuları bir-birinə təsir edən iki fərqli funksional qrupdan ibarət olduğundan, xarakterik reaksiyalar karboksilik turşuların və aminlərin reaksiyalarından fərqlənir.

Amin turşularının xüsusiyyətləri

Amin qrupu - NH 2 amin turşularının əsas xassələrini müəyyən edir, çünki azot atomunda sərbəst elektron cütünün olması səbəbindən donor-akseptor mexanizmi vasitəsilə hidrogen kationını özünə bağlaya bilir.

-COOH qrupu (karboksil qrupu) bu birləşmələrin turşu xüsusiyyətlərini təyin edir. Buna görə də amin turşuları amfoter üzvi birləşmələrdir. Alkalilərlə turşu şəklində reaksiya verirlər:

Güclü turşularla - əsas kimi - aminlərlə:

Bundan əlavə, amin turşusunun amin qrupu onun karboksil qrupu ilə qarşılıqlı əlaqədə olur və daxili duz əmələ gətirir:

Amin turşusu molekullarının ionlaşması mühitin turşu və ya qələvi təbiətindən asılıdır:

Sulu məhlullardakı amin turşuları tipik amfoter birləşmələr kimi davrandıqları üçün canlı orqanizmlərdə hidrogen ionlarının müəyyən konsentrasiyasını saxlayan bufer maddələr rolunu oynayırlar.

Amin turşuları 200 °C-dən yuxarı temperaturda əriyən və parçalanan rəngsiz kristal maddələrdir. Onlar suda həll olunur və efirdə həll olunmur. R- radikalından asılı olaraq şirin, acı və dadsız ola bilər.

Amin turşuları təbii (canlı orqanizmlərdə olur) və sintetik olaraq bölünür. Təbii amin turşuları arasında (təxminən 150), zülalların bir hissəsi olan proteinogen amin turşuları (təxminən 20) fərqlənir. Onlar L-şəkillidir. Bu amin turşularının təxminən yarısıdır əvəzolunmaz, çünki onlar insan orqanizmində sintez olunmur. Əsas turşular valin, lösin, izolösin, fenilalanin, lizin, treonin, sistein, metionin, histidin, triptofandır. Bu maddələr insan orqanizminə qida ilə daxil olur. Qidada onların miqdarı kifayət deyilsə, insan orqanizminin normal inkişafı və fəaliyyəti pozulur. Bəzi xəstəliklərdə bədən bəzi digər amin turşularını sintez edə bilmir. Beləliklə, fenilketonuriya zamanı tirozin sintez olunmur. Amin turşularının ən vacib xüsusiyyəti suyun sərbəst buraxılması və amid qrupunun -NH-CO- meydana gəlməsi ilə molekulyar kondensasiyaya daxil olmaq qabiliyyətidir, məsələn:

Bu reaksiya nəticəsində əldə edilən yüksək molekullu birləşmələr çoxlu sayda amid fraqmentlərini ehtiva edir və buna görə də adlanır. poliamidlər.

Bunlara yuxarıda qeyd olunan sintetik neylon lifdən əlavə, məsələn, aminoenant turşusunun polikondensasiyası zamanı əmələ gələn enant daxildir. Molekulların uclarında amin və karboksil qrupları olan amin turşuları sintetik liflərin istehsalı üçün əlverişlidir.

Alfa amin turşusu poliamidləri adlanır peptidlər. Amin turşusu qalıqlarının sayından asılı olaraq onlar fərqlənir dipeptidlər, tripeptidlər, polipeptidlər. Belə birləşmələrdə -NH-CO- qruplarına peptid qrupları deyilir.

İnsanlarda dezaminasiyanın əsas üsuludur oksidləşdirici deaminasiya. Oksidləşdirici deaminasiyanın iki variantı var: birbaşa Və dolayı.

Birbaşa oksidləşdirici deaminasiya

Birbaşa deaminasiya tək bir ferment tərəfindən kataliz edilir, nəticədə NH 3 və keto turşusu əmələ gəlir. Birbaşa oksidləşdirici deaminasiya oksigenin (aerob) iştirakı ilə və oksigenə ehtiyac olmadan (anaerob) baş verə bilər.

1. Aerob birbaşa oksidləşdirici deaminasiya D-amin turşusu oksidazları tərəfindən kataliz edilir ( D-oksidazalar) koenzim kimi istifadə olunur FAD və L-amin turşusu oksidazları ( L-oksidazalar) koenzimlə FMN. Bu fermentlər insan orqanizmində mövcuddur, lakin praktiki olaraq hərəkətsizdirlər.

D- və L-amin turşusu oksidazları ilə kataliz edilən reaksiya

2. Anaerob birbaşa oksidləşdirici deaminasiya yalnız katalizləşdirilmiş qlutamik turşu üçün mövcuddur glutamat dehidrogenaz, qlutamatın α-ketoglutarata çevrilməsi. Qlutamat dehidrogenaz fermenti bədənin bütün hüceyrələrinin (əzələ hüceyrələrindən başqa) mitoxondrilərində mövcuddur. Bu tip deaminasiya amin turşuları ilə sıx bağlıdır və onunla bir proses əmələ gətirir transdeaminasiya(aşağıya bax).

Birbaşa oksidləşdirici deaminasiya reaksiyası
qlutamik turşu

Dolayı oksidləşdirici deaminasiya (transdeaminləşmə)

Dolayı oksidləşdirici deaminasiya daxildir 2 mərhələ və bədənin bütün hüceyrələrində aktivdir.

Birinci mərhələ, fermentlərin iştirakı ilə yeni bir amin turşusu və yeni bir keto turşusunun əmələ gəlməsi ilə NH 2 qrupunun bir amin turşusundan keto turşusuna geri çevrilməsindən ibarətdir. aminotransferazlar. Bu transfer adlanır və onun mexanizmi olduqca mürəkkəbdir.

Adətən bədəndə ketoturşuların qəbuledicisi (“ketoasid 2”) kimi istifadə olunur. α-ketoqlutar turşusu, çevrilir qlutamat(“amin turşusu 2”).

Transaminasiya reaksiyasının sxemi

Transaminasiya nəticəsində sərbəst amin turşuları α-NH 2 qruplarını itirir və müvafiq ketoturşulara çevrilir. Bundan sonra, onların ketoskeleti xüsusi yollarla katabolizasiya olunur və trikarboksilik turşu dövrü və toxuma tənəffüsündə iştirak edir, burada CO 2 və H 2 O-ya qədər yanır.

Lazım olduqda (məsələn, oruc), qlükogen amin turşularının karbon skeleti qlükoneogenezdə qlükoza sintez etmək üçün qaraciyərdə istifadə edilə bilər. Bu zaman qlükokortikoidlərin təsiri altında hepatositdə aminotransferazaların sayı artır.

İkinci mərhələ amin qrupunun amin turşusundan 2-dən çıxarılmasından ibarətdir - deaminasiya.

Çünki bədəndə bütün amin turşularının amin qruplarının toplayıcısıdır qlutamik turşu, sonra yalnız ammonyak və α-ketoqlutar turşusunun əmələ gəlməsi ilə oksidləşdirici deaminasiyaya məruz qalır. Bu mərhələ həyata keçirilir glutamat dehidrogenaz, əzələ hüceyrələrindən başqa bədənin bütün hüceyrələrinin mitoxondrilərində olur.

Hər iki mərhələ arasındakı sıx əlaqəni nəzərə alaraq, dolayı oksidləşdirici deaminasiya adlanır transdeaminasiya.

Transdeaminasiyanın hər iki mərhələsinin sxemi

Birbaşa deaminasiya reaksiyası qaraciyər mitoxondriyasında baş verərsə, ammonyak sidik cövhərinin sintezi üçün istifadə olunur, sonradan sidikdə çıxarılır. Böyrək boru epitelində, ammonyakın ammonyakın çıxarılması prosesi ilə reaksiya lazımdır.

NADH tənəffüs zəncirində istifadə edildiyindən və α-ketoglutarat TCA dövrü reaksiyalarında iştirak etdiyindən, reaksiya enerji çatışmazlığı ilə aktivləşir və inhibə olunur. artıq ATP Və NADH.

Transaminasiya və transdeaminasiyanın rolu

Reaksiyalar transaminasiya:

• müəyyən amin turşularının həddindən artıq miqdarı hüceyrəyə daxil olduqda - onların nisbətini optimallaşdırmaq üçün qaraciyərdə, əzələlərdə və digər orqanlarda aktivləşdirilir;
• karbon skeletinin (keto analoqu) iştirakı ilə hüceyrədə vacib olmayan amin turşularının sintezini təmin etmək;
• azot tərkibli birləşmələrin (zülallar, kreatin, fosfolipidlər, purin və pirimidin əsasları) sintezi üçün amin turşularının istifadəsi dayandırıldıqda başlayır - onların azotsuz qalıqlarının daha da katabolizmi və enerji istehsalı məqsədi ilə;
• hüceyrədaxili aclıq zamanı, məsələn, müxtəlif mənşəli hipoqlikemiya zamanı - azotsuz amin turşusu qalıqlarının istifadəsi üçün zəruridir. qaraciyərüçün